Unravelling the mysteries of a molecular chaperone

揭示分子伴侣Hsp90的作用机制

[报告简介]

热休克蛋白90 (Hsp90)是一种由ATP驱动的分子伴侣，是参与细胞分裂和信号传导的调节等复合物的重要组成部分，也是肿瘤早期检测的新型标志物。Hsp90分子具有高度的灵活性，所以结构表征无法完全揭示诸如Hsp90构象变化的确切方式，其与核苷酸的作用，不同的结构域取向等机制。本次报告中，Kasia Tych教授将介绍通过单分子光镊技术研究Hsp90的折叠机制，Hsp90的带电柔性连接区域的作用机理，比较Hsp90的同源物并揭示核苷酸结合对Hsp90二聚体界面的稳定性影响。通过C-trap荧光光镊系统揭示理解共分子伴侣对Hsp90构象周期和单分子力学性质的影响机制的最新进展。

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[主讲人介绍]

Kasia Tych教授    荷兰格罗宁根大学

Kasia Tych教授，博士毕业于英国利兹大学，博后期间先后在Lorna Dougan和Matthias Rief教授课题组研究极端生物蛋白的单分子生物物理和通过光镊研究热休克蛋白体系动力学性质。2020年Kasia Tych教授加入格罗宁根大学，结合荧光成像和光镊技术对热休克蛋白进行单分子层次表征，深入了解蛋白质的结构—功能—动力学关系。

[报告时间]

开始  2020年06月18日  15:00

结束  2020年06月18日  16:00

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